►GLUTATION


Fórmula Liniangular 
del Glutatión.
Modelo 3D del glutatión.
Glutation Mitocondrial
 Un Antioxidante Clave
La mitocondria es el sitio intracelular primario de consumo de oxigeno y la mayor fuente de radicales libres de oxigeno, la mayoria de ellos originandose en la cadena respiratoria mitocondrial. Entre el arsenal de enzimas antioxidantes y desintoxicadoras existentes en la mitocondria, el glutation emerge como la linea principal de defensa para el mantenimiento de un ambiente mitocondrial apropiado para evitar o reparar los daños por oxidacion que llevan a una disfuncion mitocondrial y muerte celular.
La importancia del glutation mitocondrial esta basado no solo en su abundancia sino en su versatilidad para contrarestar peroxidos de hidrogeno, hidroperoxidos lipidos, o xenobioticos, mayormente como cofactor de enzimas como el glutation peroxodasa y el glutation S-tranferasa. Muchas patologias estan caracterizadas por un decremento en el glutation mitocondrial, lo que vuelve evidente la importancia de estrategias patofisiologicas y biomedicas para elevar los niveles de glutation.
Enfermedades del higado.
El higado es uno de los organos con mas alto contenido de glutation, y alteraciones en su regulacion pueden contribuir a desarrollar enfermedades del higado. En particular, la mitocondria hepatica es reconocido como una fuente enorme de radicales libres de oxigeno, que puede se contrarestado y regular funciones vitales del higado a traves del glutation, previniendo enfermedades hepaticas.
Desordenes neurologicos
A pesar de la enorme evidencia de la importancia del glutation en la celulas no neuronales, sorprendentemente se ha prestado poca atencion a las propiedades y funciones de este antioxidante en las celulas del sistema nervioso. Neuronas exhiben un deterioro importante en su funcionamiento y mueren en respuesta a una perdida del glutation mitocondrial.
El cerebro es particularmente vulnerable al daño oxidativo debido al enorme uso de oxigeno, su conteindo de acidos grasos poliinsaturados y la presencia de metales activos como el Cobre y el Hierro. El estres oxidativo incrementa con la edad, asi, puede ser considerado como un factor importante en deterioros neurodegenerativos, como Alzheimer, Parkinson, entre otros.
Diabetes
El glutation mitocondrial tambien juega un papel importante en Diabetes. La mayoria de los pacientes tienen diabetes tipo 2 (90%), o diabetes no dependiente de la insulina. Asi, el decremento de glucosa en musculos y tejido adiposo lleva a hiperglicemia cronica que puede resultar en el daño de tejidos. La tasa de produccion de radicales libres depende de el estado metabolico de la celula, asi, durante la hiperglicemia, genera complicaciones en las funciones mitocondriales que disminuyen la reduccion de oxigeno molecular, que puede llevar a complicaciones como la retinopatia, la nefropatia, la neuropatia, cardiopatia, entre otras.
Otras enfermedades
Los pulmones estan entre las mayores fuentes de almacenamiento de glutation y tienen altos niveles cisteina comparados con otros organos. ALteraciones en los niveles de glutation en el tejido pulmonar pueden llevar a varias condiciones inflamatorias. La deficiencia de glutation ha sido desde hace mucho relacionada con enfermedades pulmonares como la enfermedad pulmonar cronica, el sindrome de estres respiratorio agudo, daño pulmonar naonatal y asma.
Ademas, modelos han relacionado una caida en niveles de glutation con daño renal.
Conclusiones.
A traves del control del estres oxidativo mitocondrial, el glutation mitocondrial es un factor critico en el control de la supervivencia y muerte celular. Esta importancia del glutation en este rema ha sido mostrado por el incremento en problemas de salud que los cuales de ha relacionado el daño y muerte celular con la caida de glutation. Asi la modulacion de los niveles de glutation puede influenciar la progresion de la enfermedad, y terapias para elevar los niveles de glutation pueden ser de importancia medica en el tratamiento de numerosas enfermedades en humanos. Sin embargo, es importante utilizar metodos que sean capaces de elevar los niveles de glutation intracelular y no solo en plasma.
FUENTE: LIBRERIA NACIONAL DE MEDICINA DE USA / ENLACE: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2821140/

FIG. 1.FIG. 2.




El glutatión (GSH)1 es un tripéptido no proteínico que se deriva de los aminoácidos. Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del glutamato. El glutatión, un antioxidante, ayuda a proteger las células de especies reactivas de oxígeno como los radicales libres y los peróxidos.2 El glutatión es nucleofílico en azufre y ataca los aceptores conjugados electrofílicos venenosos. Los grupos tiol se mantienen en un estado reducido a una concentración de aproximadamente ~ 5 mM en células animales. En efecto, el glutatión reduce cualquier enlace disulfuro formado dentro de proteínas citoplasmáticas de cisteínas, al actuar como un donante de electrones. En el proceso, el glutatión se convierte en su forma oxidada disulfuro de glutatión (GSSG). El glutatión se encuentra casi exclusivamente en su forma reducida, ya que la enzima que vuelve de su forma oxidada, la glutatión reductasa, es constitutivamente activa e inducible al estrés oxidativo. De hecho, la proporción de glutatión reducido a glutatión oxidado dentro de las células a menudo se utiliza científicamente como una medida de la toxicidad celular.3
H2O2 + 2GSH------- GSSG + 2 H2O.
Biosíntesis
El glutatión no es un nutriente esencial, ya que puede ser sintetizado a partir de los aminoácidos L-cisteína, ácido L-glutámico y glicina. El sulfhidrilo (tiol), grupo (SH) de la cisteína, sirve como donador de protones y es responsable de la actividad biológica del glutatión. La prestación de este aminoácido es el factor limitante en la síntesis de glutatión en las células porque la cisteína es rara en los productos alimenticios. Por otra parte, si se libera, como el aminoácido libre, la cisteína es tóxica y de manera espontánea cataboliza en el tracto gastrointestinal y el plasma de la sangre.4
El glutatión se sintetiza en dos pasos dependientes del trifosfato de adenosina:
  • En primer lugar, la gamma-glutamilcisteína se sintetiza a partir del L-glutamato y la cisteína a través de la enzima gamma-glutamilcisteína sintetasa (también conocida como glutamato cisteína ligasa, GCL). Esta reacción es el paso limitante en la síntesis de glutatión.
  • En segundo lugar, la glicina se añade a la C-terminal de la gamma-glutamilcisteína a través de la enzima glutatión sintetasa.
En animales e insectos la glutamato cisteína ligasa (GCL) es una enzima heterodimérica compuesta por un catalizador (GCLC) y subunidad moduladora (GCLM). El GCLC constituye toda la actividad enzimática, mientras que la GCLM aumenta la eficiencia catalítica del GCLC. Los ratones que carecen de GCLC (es decir, todas las síntesis de nuevo GSH) mueren antes de nacer.5 Los ratones que carecen de GCLM no demuestran fenotipo, pero exhiben una marcada disminución de GSH y una mayor sensibilidad a los tóxicos.6 7 8
Aunque todas las células del cuerpo humano son capaces de sintetizar el glutatión, la síntesis de glutatión del hígado se ha demostrado que es esencial. Después del nacimiento, los ratones con pérdida genética inducida de GCLC (es decir, la síntesis de GSH) sólo en el hígado mueren al cabo de 1 mes del nacimiento.9
La glutamato cisteína ligasa de las plantas (GCL) es una enzima redox homodimérica sensible, conservada en el reino vegetal.10 En un ambiente oxidante se forman puentes disulfuro intermoleculares y la enzima cambia al estado dimérico activo. El potencial crítico medio de la parella de cisteína es - 318 mV.
Además del control redox está la enzima GCL inhibida por GSH.11 La GCL está exclusivamente situada en los plastidios y la glutatión sintetasa esta en los plastidios y el citosol, por lo tanto son GSH y gamma-glutamylcisteína exportados de los plastidios.12 Las dos biosíntesis de las enzimas del glutatión son esenciales en las plantas.13
La ruta de biosíntesis del glutatión se encuentra en algunas bacterias, como las cianobacterias y proteobacterias, pero está ausente en muchas otras bacterias. La mayoría de los eucariotas sintetizan glutatión, incluidos los humanos, pero algunos no, como las leguminosas, Entamoeba y Giardia.14 15

[editar]Función

El glutatión existe en los estados reducido (GSH) y oxidado (GSSG). En el estado reducido, el grupo tiol de la cisteína es capaz de donar un equivalente de reducción (H+ + e-) a otras moléculas inestables, como las especies reactivas de oxígeno. En la donación de un electrón, el glutatión se convierte en reactivo, pero reacciona rápidamente con otro glutatión reactivo para formar disulfuro de glutatión (GSSG). Esta reacción es posible debido a la concentración relativamente alta de glutatión en las células (de hasta 5 mm en el hígado). El GSH puede regenerarse a partir de GSSG por la enzima glutatión reductasa.
En las células y tejidos sanos, más del 90% de glutatión total está en la forma reducida (GSH) y menos del 10% que existe en la forma disulfuro (GSSG). Un aumento de la proporción entre GSSG y GSH se considera un indicativo de estrés oxidativo.
Glutatión tiene múltiples funciones:
  • 1. Es el mayor antioxidante endógeno producido por las células, participando directamente en la neutralización de radicales libres y compuestos de oxígeno reactivo, así como el mantenimiento de los antioxidantes exógenos, como las vitaminas C y E en sus formas reducidas (activas).
  • 2. A través de la conjugación directa, desintoxica muchos xenobióticos (compuestos extraños) y los agentes carcinógenos, tanto orgánicos como inorgánicos.
  • 3. Es esencial en el sistema inmunológico para ejercer todo su potencial, por ejemplo, la modulación de la presentación de antígenos a los linfocitos, lo que influye en la producción de citoquinas y el tipo de respuesta (celular o humoral) que se desarrolla, aumentar la proliferación de los linfocitos, lo que aumenta la magnitud de la respuesta, aumentar la actividad de eliminación de las células T citotóxicas y las células NK, y la regulación de la apoptosis, manteniendo así el control de la respuesta inmune.
  • 4. Desempeña un papel fundamental en numerosas reacciones metabólicas y bioquímicas como la síntesis y reparación del ADN, la síntesis de proteínas, la síntesis de prostaglandinas, el transporte de aminoácidos y la activación de la enzima. Por lo tanto, todos los sistemas del cuerpo pueden ser afectados por el estado del sistema de glutatión, especialmente el sistema inmunitario, el sistema nervioso, el sistema gastrointestinal y los pulmones.

[editar]Función en los animales

El GSH es conocido como un sustrato en las dos reacciones de conjugación y las reacciones de reducción, catalizadas por la glutatión S-transferasa, enzima presente en el citosol, microsomas y las mitocondrias. Sin embargo, también es capaz de participar en la conjugación no-enzimática con algunos productos químicos, como en el caso de N-acetil-p-benzoquinona imina (NAPQI), el citocromo P450 reactivo, metabolito reactivo formado por paracetamol (o acetaminofeno, como es conocido en los EE.UU.), que se convierte en tóxico cuando el GSH se agota por una sobredosis de paracetamol.
El glutatión se conjuga a NAPQI y ayuda a desintoxicar, esta capacidad protege los grupos tiol celulares, que de lo contrario se modificarían en covalentementemente, cuando todo el GSH se ha gastado, la NAPQI comienza a reaccionar con las proteínas celulares, matando a las células en el proceso. El tratamiento que se prefiere para una sobredosis de este analgésico es la administración (por lo general en forma atomizada) de N-acetil-L-cisteína, que es procesado por las células a L-cisteína y utilizado en la síntesis de nuevo GSH.
El glutation (GSH) participa en la síntesis de los leucotrienos y es un cofactor de la enzima glutatión peroxidasa. También es importante como una molécula hidrofílica que se añade a las toxinas lipofílicas y residuos en el hígado durante la biotransformación antes de que puedan formar parte de la bilis. El glutatión es también necesario para la desintoxicación del metilglioxal, una toxina producida como un subproducto del metabolismo.
Esta reacción de desintoxicación se lleva a cabo por el sistema de glioxalasa. La glioxalasa I cataliza la conversión de glutatión metilglioxal y glutatión reducido a SD-lactoil-glutatión. La glioxalasa II cataliza la hidrólisis de la SD-lactoil-glutatión a glutatión y ácido D-láctico.
El glutatión se ha utilizado recientemente como un inhibidor de melanina en la industria cosmética. En países como Filipinas, este producto se vende como un jabón blanqueador. El glutatión inhibe competitivamente la síntesis de melanina en la reacción de la tirosinasa y la L-dopa mediante la interrupción de la capacidad de la L-DOPA para unirse a la tirosinasa durante la síntesis de melanina. La inhibición de la síntesis de melanina se ve contrarrestada por el aumento de la concentración de L-DOPA, pero no por el aumento de la tirosinasa. Aunque la melanina sintetizada fue agregada en 1 h, la suma fue inhibida por la adición de glutatión. Estos resultados indican que inhibe la síntesis de glutatión y la aglutinación de melanina por la interrupción de la función de L-DOPA."16

[editar]Función de las plantas

En las plantas de glutatión es crucial para el manejo del estrés biótico y abiótico. Es un componente fundamental delciclo glutatión-ascorbato, un sistema que reduce el peróxido de hidrógeno17 tóxico. Es el precursor de las phitochelatinas, oligomeros del glutatión que quelan los metales pesados como el cadmio.18 El glutatión es necesario para la defensa contra los patógenos de las plantas, tales como Pseudomonas syringae y Phytophthora brassicae.19La APS reductasa, una enzima de la vía de asimilación de azufre, utiliza glutatión como donante de electrones. Otras enzimas que utilizan glutatión como sustrato son la glutaredoxina, estas pequeñas oxidorreductasas están implicadas en el desarrollo de flores, el ácido salicílico y la deñalizacion de defensa de la planta.20

[editar]La suplementación

La suplementación ha sido difícil, ya que la investigación sugiere que el glutatión por vía oral no se absorbe bien a través del tracto gastrointestinal. En un estudio de la administración oral aguda de una dosis muy grande (3 gramos) de glutatión, Witschi y compañeros de trabajo encontraron que "no es posible aumentar la circulación de glutatión en un grado clínicamente beneficioso con la administración oral de una dosis única de 3 g de glutatión."21 22
Sin embargo, las concentraciones plasmáticas y del hígado de glutatión pueden ser levantadas por la administración oral de S-adenosil-metionina (SAM)23 24 25 Los precursores de glutatión ricos en cisteína incluyen N-acetilcisteína (NAC)26 27 y proteína del suero sin desnaturalizar,28 29 30 31 32 33 34 35 y estos suplementos se ha demostrado que aumentan el contenido de glutatión de la célula. La N-acetilcisteína está disponible como un medicamento y como un suplemento genérico. El ácido alfa lipoico también se ha demostrado que restaura el glutatión intracelular.36 37 Lamelatonina se ha demostrado que estimula una enzima relacionada, la glutatión peroxidasa,38 y la silimarina o cardo de leche también se ha demostrado que tiene capacidad para reponer los niveles de glutatión. De todos estos métodos, los dos métodos que son más investigados para la eficacia en el aumento del glutatión intracelular son variantes de la cisteína. La N acetil cisteína, que es un fármaco sobre la lucha contra las drogas, y la cisteína consolidada como se encuentra en los nutracéticos immunocales de la proteína del suero sin desnaturalizar, se ha demostrado que son eficaces en el aumento de los valores de glutatión.39 40
El glutatión es un componente intracelular fuertemente regulado y limitado en su producción debido a la inhibición de retroalimentación negativa de su propia síntesis a través de la enzima gamma-sintetasa glutamilcisteína, así en gran medida se reduce al mínimo cualquier posibilidad de sobredosis. El aumento de glutatión es una estrategia para hacer frente a los estados de deficiencia de glutatión, el alto estrés oxidativo, la deficiencia inmune, y la sobrecarga de xenobióticos en el que el glutatión desempeña un papel en la detoxificación de los xenobióticos en cuestión. Los estados de deficiencia de glutatión incluyen, pero no están limitados a: VIH / sida, la química y la hepatitis infecciosa,cáncer de próstata y otros tipos de cáncercataratasAlzheimerParkinson, enfermedad pulmonar obstructiva crónica,asma, envenenamiento por radiación, estados de malnutrición, estrés físico arduo, envejecimiento, y se ha asociado con sub-respuesta inmune óptima. Muchas patologías clínicas están asociadas con el estrés oxidativo y se detallan en numerosas referencias médicas.4
El nivel de glutatión bajo también está fuertemente implicado en el desgaste y el balance41 negativo de nitrógeno, en particular, se ve en el cáncer, el sida, la sepsis, los traumatismos, las quemaduras e incluso el sobreentrenamiento deportivo. El suplemento de glutatión puede oponerse a este proceso y en el sida, por ejemplo, dan como resultado mejores tasas de supervivencia.42

[editar] Cáncer 

El glutatión ha mostrado resultados positivos en varios estudios preliminares de la capacidad del glutatión a afectar los niveles de especies reactivas de oxígeno, que podría tener repercusiones en la reducción de los tipos de cáncer43.44
Sin embargo, al conferir resistencia a varios fármacos quimioterapéuticos, los elevados niveles de glutatión en las células tumorales son capaces de proteger a estas células en la médula ósea, mama, colonlaringe y pulmón.45

[editar]Patología

El exceso de glutamato en las sinapsis, que puede ser liberada en condiciones tales como en una lesión cerebral traumática, puede impedir la absorción de cisteína, un componente necesario del glutatión. Sin la protección de la lesión oxidativa otorgada por el glutatión, las células pueden ser dañadas o destruidas.46

[editar]Métodos para determinar el glutatión

El glutatión reducido se puede rociar con reactivo de Ellman o derivados de bímano, como el monobromobimán. El método monobromobimán es más sensible, en este procedimiento se lisan las células y tioles extraídos mediante unbuffer de HCl. Posteriormente los tioles son reducidos con TDT y etiquetados con monobromobimán. El monobrombimán se vuelve fluorescente tras su unión al GSH. Los tioles se separan por HPLC y la fluorescencia puede cuantificarse con un detector de fluorescencia. El bímano también puede ser utilizado para cuantificar el glutatión in vivo. La cuantificación se realiza por CLSM después de la aplicación del colorante a las células vivas.47 El otro enfoque, que permite medir el potencial redox del glutatión con una resolución espacial y temporal en las células vivas, se basa en las imágenes redox utilizando la proteína verde fluorescente sensible al redox (roGFP).48

[editar]Véase también

[editar]Enlaces externos

[editar]Referencias

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  35.  Bounous et al. Multiple references on glutathione enhancement with bioactive whey protein in multiple disease states
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  37.  Busse E, Zimmer G, Schopohl B, Kornhuber B. (1992). «Influence of alpha-lipoic acid on intracellular glutathione in vitro and in vivo». Arzneimittelforschung. 42 (6):  pp. 829–31. PMID 1418040.
  38.  Barlow-Walden LR, Reiter RJ, Abe M, Pablos M, Menendez-Pelaez A, Chen LD, Poeggeler B. (1995). «Melatonin stimulates brain glutathione peroxidase activity». Neurochem Int. 26 (5):  pp. 497–502.doi:10.1016/0197-0186(94)00154-MPMID 7492947.
  39.  Nencini C, Giorgi G, Micheli L (2007). «Protective effect of silymarin on oxidative stress in rat brain».Phytomedicine. 14 (2-3):  pp. 129–35.doi:10.1016/j.phymed.2006.02.005PMID 16638633.
  40.  Valenzuela A, Aspillaga M, Vial S, Guerra R (1989). «Selectivity of silymarin on the increase of the glutathione content in different tissues of the rat». Planta Med. 55 (5):  pp. 420–2. doi:10.1055/s-2006-962056PMID2813578.
  41.  Dröge W, Holm E. (1997). «Role of cysteine and glutathione in HIV infection and other diseases associated with muscle wasting and immunological dysfunction». FASEB J. 11 (13):  pp. 1077–89. PMID9367343.
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  43.  Han YH, Park WH (Aug 2009). «The effects of N-acetyl cysteine, buthionine sulfoximine, diethyldithiocarbamate or 3-amino-1,2,4-triazole on antimycin A-treated Calu-6 lung cells in relation to cell growth, reactive oxygen species and glutathione». Oncol Rep 22 (2):  pp. 385–91.PMID 19578781.
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  46.  Pereira C.F, de Oliveira C.R. (Jul 2000). «Oxidative glutamate toxicity involves mitochondrial dysfunction and perturbation of intracellular Ca2+ homeostasis».Neuroscience Research 37 (3):  pp. 227–36.doi:10.1016/S0168-0102(00)00124-3PMID 10940457.
  47.  Meyer AJ, May MJ, Fricker M (2001). «Quantitative in vivo measurement of glutathione in Arabidopsis cells.».Plant J 27 (1):  pp. 67–78. doi:10.1046/j.1365-313x.2001.01071.xPMID 11489184.
  48.  Meyer, A.J., Brach, T., Marty, L., Kreye, S., Rouhier, N., Jacquot, J.P., and Hell, R. (2007). «Redox-sensitive GFP in Arabidopsis thaliana is a quantitative biosensor for the redox potential of the cellular glutathione redox buffer.». Plant J 52 (5):  pp. 973–86. doi:10.1111/j.1365-313X.2007.03280.xPMID 17892447.

[editar]Investigación relacionada

  • Drevet JR (May 2006). "The antioxidant glutathione peroxidase family and spermatozoa: a complex story". Mol Cell Endocrinol. 250 (1-2): 70–9. doi:10.1016/j.mce.2005.12.027. PMID 16427183.
  • The Role of Glutathione in Cell Defense.




Glutation - Que es?

What exactly is it? Technically speaking, glutathione is a tripeptide, or protein, made up of three amino acids.
Even more specific, it is glutathione sulfhydryl, and it may be abbreviated asGSH.
The essential amino acids needed to produce it in your cells are glutamate, or glutamic acid, glycine, and cysteine. Of these, it is hardest to find available cysteine in our diet.
As a result, cysteine is considered the rate-limiting factor for GSH production in our cells. It is the missing puzzle piece that you need to find if you are going to raise your levels for improved health.
Who first discovered glutathione? It has always been there, in each of your cells, but a man by the name of J. de Rey-Pailhade first discovered it using a microscope to examine the human eyeball in 1888.
He initially named the substance "philothione" (Greek for sulfur loving) based on how it reacted towards sulfur. Later, after further observations were made about its structure between 1921-1941, F. Gowland Hopkins, the "Father of Biochemistry" of Cambridge, England, renamed the substance "glutathione". The term continues in usage to this day.
In the 1980's, Alton Meister and his colleagues at Cornell University began a renaissance with further study on the functional and metabolic aspects of GSH. Since then, glutathione has been the subject of prolific research in its many aspects.
Please click this link for an actual picture of glutathione as it is viewed under an electron microscope at the Florida State University. (this link opens in a new window). glutathione

Since it was discovered, for the last 100 hundred years or so, not much more was known about what it did or how to effectively raise it until recently.
In the last few years, there has been an interesting development. Research is being done at an ever increasing rate today. As a result, it is now understood that a healthy eyeball has high levels of GSH, and an eyeball with cataracts is lacking in it.

If you go to www.pubmed.gov (this opens in a new window) right now, you will find over 100,000 medical studies to date on this amazing substance in each of your cells.

Now that is a lot of information!
Glutathione has hundreds of functions in the body. But for most people, if we are able to remember the 5 main benefits, we will be familiar with about 90% of what GSH does:
I will give you AN IDEAhere:
  1. It is your Body’s own Master Antioxidant


  2. It is an Immune System Booster and Balancer


  3. It enhances Detoxification of toxins, pollutants, chemicals, etc.


  4. It regenerates mitochondria at the cellular level, giving you Energy.


  5. It has an Anti-Aging Effect on your cells.



What a great IDEA!




For a more thorough explanation of these functions, please click here (this link opens in a new window) and read the section entitled "Glutathione has multiple functions:". You will find it in the 6th paragraph.

For now, we will learn how GSH is first and foremost your body’s own masterAntioxidant. What exactly does that mean?
Well, all antioxidants can be classified into two major categories - exogenous and endogenous. Simply put, that means that some are external to our bodies, meaning our body does not make them (exogenous), and others are made by our bodies (endogenous).
Let’s start with external antioxidants, which are necessary for good health, that we must take in through our food or supplements. A few of these are:
antioxidants
  • Vitamin C
  • Vitamin E
  • Co-enzyme Q-10
  • Quercetin
  • Pycnogenol
  • Mangosteen
  • Resveratrol
  • Broccoli
  • Spinach
  • Asparagus
  • Tomatoes
  • Garlic
  • Berries
  • Black Currants
  • Tart Montmorency Cherries
  • Fruit Juices
  • Red Grapes
  • Green Tea
  • Turmeric


Now when it comes to antioxidants made by the body, GSH is The Master because it recycles these other antioxidants.
That means when you take a Vitamin C, and it does its job of neutralizing a free radical, this amazing protein can recharge it by donating a Hydrogen molecule. How exactly does this work?
Well, at any given time, you have millions of free radicals circulating in your body. Sounds scary, doesn’t it? Free radicals are oxidized molecules.
For example, the most dangerous and plentiful free radical in your body is an OH molecule. When a water or H-H-O molecule loses a Hydrogen, it is oxidized and becomes O-H. This process happens all day long, whether we realize it or not, and becomes a cascading effect when one cell loses it’s Hydrogen, and steals another one from the cell next to it, causing damage all over your body.
But GSH saves the day. It continually regenerates Hydrogen at the cellular level! So it can donate H back to OH so it can become water again!
So if your cells are high in this protein, then they can continue to assist all of the antioxidants you are taking to do their job more efficiently. So that is awin - win situation ! Your best bet is to make sure you have plenty of antioxidants in your diet, but you absolutely must have glutathione for them all to work properly.
So what happens when your body doesn't make it's own glutathione? Without it, you will cease to exist. With low levels of it, you may suffer from poor health. But with optimized or high levels in your system, you now hold in your hand the key to great health! 

So GSH is something you need to have plenty of to win this race for life. It is the most powerful antioxidant that your body makes.
Remember when cholesterol and vitamins were not well known? At the rate research is being conducted on this amazing protein, it is only a matter of time before it also becomes a household word.

I was surprised just this week to pull a box of instant potatoes off the shelf in my pantry to see the word "glutathione" being highlighted as a beneficial ingredient!
glutathione
The good news is you are hearing about it today, and as you read on, you will discover how this amazing protein can have a significant impact on your overall health today, and for the rest of your life.
In conclusion, glutathione is your body's most powerful antioxidant. You make it right in your cells. It is also an immune system builder,detoxifier, energy booster, and has an anti- aging effect on the body.





Would you like to hear what medical doctors are saying about glutathione? Watch the 9 minute tutorial below that describes what it does, and also learn about a clinically proven glutathione enhancer named Immunocal.



Learn more about what your "New Normal" can be when you raise your glutathione levels with Immunocal like Dr. Gutman has:



Dr. Jimmy Gutman, who is featured in these videos, is the world's most published author on the subject of glutathione. His current bestseller is entitled "Glutathione - Your Key To Health."

Get Your Copy of Dr. Gutman's Book Now!

glutathione



Dr. Mark Hyman, author of The UltraMind Solution, also produced an excellent video all about this protective protein and how to raise it. Click on the arrow below to view:


*Update: Dr. Oz did a nationally televised show on the importance of GSH in February of 2011.  to view why he feels you need to know about glutathione for your health.



If you are a doctor, researcher, or other health professional, you may appreciate a more scientific, in-depth discussion of how GSH works. GSH is key, but related enzymes working along together form a synergistic effect in the body for maximum benefit. Two key GSH enzymes are glutathione peroxidase and glutathione S-transferase. Cell signaling and pathways, along with these enzymes, are all involved in glutathione doing its job so well in the body. When you raise your GSH, you also raise these related enzymes and enable these pathways and signals to do their job properly.
Dr. Christopher Shade, Ph. D., founded QuickSilver Scientific in 2005 for the purpose of mercury speciation analysis. Note how he breaks down the process for us in this fascinating 5 minute video:




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grupos de edad (pediatría, geriatría)
aparatos o sistemas del cuerpo humano (neumología, cirugía vascular)
órganos (oftalmología, otorrinolaringología)
técnicas diagnósticas (radiología, microbiología)
técnicas terapéuticas y rehabilitadoras (farmacología, cirugía, ortopedia y traumatología, rehabilitación, hidrología)
enfermedades concretas (infectología, alergología, psiquiatría)
actividades humanas (medicina del trabajo, medicina del deporte, medicina legal, medicina preventiva)
La especialidad que abarca todos los anteriores apartados desde un visión integral del paciente es la medicina familiar y comunitaria.

[editar]Según su agrupación tradicional
Tradicionalmente se dividen en clínicas, quirúrgicas, y de laboratorio. Aunque con los continuos avances de la medicina, esos límites no son muy precisos.

[editar]Especialidades clínicas
Las especialidades médicas se corresponden con la figura tradicional de "médico": asisten personalmente al paciente con actividades preventivas, diagnósticas y terápéuticas, generalmente sin utilizar técnicas quirúrgicas.

Alergología
Anestesiología y Reanimación
Aparato Digestivo o Gastroenterología
Cardiología
Endocrinología y Nutrición
Geriatría
Hematología y Hemoterapia
Hidrología Médica
Infectología
Medicina del Deporte
Medicina del Trabajo
Medicina Familiar y Comunitaria
Medicina Intensiva
Medicina Interna
Medicina Legal y Forense
Medicina Preventiva y Salud Pública
Nefrología
Neumología
Neurología
Oncología Médica
Oncología Radioterápica
Pediatría
Psiquiatría
Rehabilitación
Reumatología
[editar]Especialidades quirúrgicas
Las especialidades quirúrgicas se corresponden con la figura de cirujano, y utilizan medios invasivos para tratar, modificar o extirpar físicamente la estructura patológica. Se dividen por sistemas.

Cirugía Cardiovascular
Cirugía General y del Aparato Digestivo
Cirugía Oral y Maxilofacial
Cirugía Ortopédica y Traumatología
Cirugía Pediátrica
Cirugía Plástica, Estética y Reparadora
Cirugía Torácica
Neurocirugía
[editar]Especialidades médico-quirúrgicas
Son las que habitualmente usan tanto técnicas invasivas (quirúrgicas) como no invasivas (farmacológicas, etc).

Angiología y Cirugía Vascular
Dermatología Médico-Quirúrgica y Venereología
Estomatología
Ginecología y Obstetricia o Tocología
Oftalmología
Otorrinolaringología
Urología
[editar]Especialidades de laboratorio
De apoyo a los demás médicos, realizan diagnósticos y sugieren tratamientos a los clínicos, por lo que en ellas la relación con el paciente es reducida.

Análisis Clínicos
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Bioquímica Clínica
Farmacología Clínica
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Medicina Nuclear
Microbiología y Parasitología
Neurofisiología Clínica
Radiodiagnóstico o Radiología

Alergologo 
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